丙酮酸脱氢酶激酶家族成员（PDK1，2，3，4）是丝氨酸激酶，可催化丙酮酸脱氢酶复合物（PDC）的 E1α亚基磷酸化。PDC 活性通过 E1α亚基的磷酸化和去磷酸化来控制，这分别导致失活和再活化。PDK 同工酶的上调发生在饥饿条件下，其中乙酰辅酶 A 通过脂肪酸氧化交替产生。PDK 包含五个保守区域，并且在机械上与细菌 His 激酶相似，因为两者都需要组氨酸残基才能发挥活性。在哺乳动物中，PDK4 的转录本在心脏和骨骼肌中最为丰富。PDK4 蛋白水平在饥饿或糖尿病大鼠心肌中升高，在重新进食或胰岛素暴露时降低，表明 PDK4 蛋白水平对于长期调节心脏 PDC 活性很重要。